הבדל בין טריפסין לכימוטריפסין

2024 מְחַבֵּר: Alex Aldridge | [email protected]. שונה לאחרונה: 2023-12-17 13:39

הבדל מפתח – טריפסין לעומת כימוטריפסין

עיכול חלבונים הוא תהליך חשוב מאוד בהליך העיכול הכולל באורגניזמים חיים. חלבונים מורכבים מתעכלים למונומרים של חומצות אמינו ונספגים דרך המעי הדק. חלבונים חיוניים מכיוון שהם ממלאים תפקיד פונקציונלי ותפקיד מבני באורגניזם. עיכול חלבון מתרחש באמצעות אנזימים מעכלי חלבון הכוללים טריפסין, כימוטריפסין, פפטאזות ופרוטאזות. טריפסין הוא אנזים מעכל חלבון אשר מבקע את הקשר הפפטיד בחומצות האמינו הבסיסיות הכוללות ליזין וארגינין. כימוטריפסין הוא גם אנזים מעכל חלבון אשר מבקע את הקשר הפפטיד בחומצות אמינו ארומטיות כגון פנילאלנין, טריפטופן וטירוזין.ההבדל העיקרי בין טריפסין לכימוטריפסין הוא מיקומה של חומצת האמינו שבה היא מתפצלת בחלבון. טריפסין מתבקע בעמדות חומצות אמינו בסיסיות ואילו כימוטריפסין מתבקע בעמדות חומצות אמינו ארומטיות.

מה זה טריפסין?

טריפסין הוא חלבון 23.3 kDa השייך למשפחת פרוטאזות הסרין והמצעים העיקריים שלו הם חומצות אמינו בסיסיות. חומצות אמינו בסיסיות אלו כוללות ארגינין וליזין. טריפסין התגלה בשנת 1876 על ידי קוהנה. טריפסין הוא חלבון כדורי וקיים בצורתו הלא פעילה שהוא טריפסינוגן - זימוגן. מנגנון הפעולה של טריפסין מבוסס על פעילות סרין פרוטאז.

טריפסין מתפצל בקצה C המסוף של חומצות האמינו הבסיסיות. זוהי תגובת הידרוליזה ומתרחשת ב-pH - 8.0 במעי הדק. ההפעלה של טריפסינוגן מתרחשת באמצעות הסרה של ההקספפטיד הטרמינל, והוא מייצר את הצורה הפעילה; טריפסין. טריפסין פעיל הוא משני סוגים עיקריים; α – טריפסין ו-β-טריפסין.הם שונים ביציבות התרמית שלהם ובמבנה שלהם. האתר הפעיל של טריפסין מכיל היסטידין (H63), חומצה אספרטית (D107) וסרין (S200).

איור 01: Trypsin

הפעולה האנזימטית של טריפסין מעוכבת על ידי DFP, aprotinin, Ag^{+, Benzamidine ו-EDTA. היישומים של טריפסין כוללים ניתוק רקמות, טריפסיניזציה בתרבית תאים של בעלי חיים, מיפוי טריפטי, מחקרי חלבון חוץ גופיים, טביעת אצבע וביישומי תרבית רקמה.}

מהו כימוטריפסין?

Chymotrypsin הוא בעל משקל מולקולרי של 25.6 kDa והוא שייך למשפחת הפרוטאזות הסרין, והוא אנדופפטידאז. כימוטריפסין קיים בצורתו הלא פעילה שהיא כימוטריפסינוגן. כימוטריפסין התגלה בשנת 1900.כימוטריפסין מבצע הידרוליזה של קשרי הפפטידים בחומצות האמינו הארומטיות. מצעים ארומטיים אלה כוללים טירוזין, פנילאלנין וטריפטופן. הסובסטרטים של אנזים זה נמצאים בעיקר באיזומרים L ופועלים בקלות על האמידים והאסטרים של חומצות אמינו. ה-pH האופטימלי בו פועל כימוטריפסין הוא 7.8 - 8.0. קיימות שתי צורות עיקריות של כימוטריפסין כמו כימוטריפסין A ו-Chymotrypsin B והן שונות מעט במאפיינים המבניים והפרוטאוליטיים. האתר הפעיל של כימוטריפסין מכיל טריאדה קטליטית ומורכב מהיסטידין (H57), חומצה אספרטית (D102) וסרין (S195).

איור 02: Chymotrypsin

המפעילים של כימוטריפסין הם Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide ו-Tetrabutylammonium bromide.המעכבים של כימוטריפסין הם פפטידיל אלדהידים, חומצות בורוניות ונגזרות קומרין. כימוטריפסין נמצא בשימוש מסחרי בסינתזת פפטידים, מיפוי פפטידים וטביעת אצבע של פפטידים.

מהם הדמיון בין טריפסין לכימוטריפסין?

שני האנזימים הם פרוטאזות סרין.
שני האנזימים מבקעים קשרי פפטידים.
שני האנזימים פועלים במעי הדק.
שני האנזימים קיימים בצורתם הלא פעילה כזימוגנים.
שני האנזימים מורכבים משלישייה קטליטית המכילה היסטידין, חומצה אספרטית וסרין באתר הפעיל שלה.
שני האנזימים התגלו בתחילה והוצאו מבקר.
היצור של שני האנזימים נעשה באמצעות טכניקות DNA רקומביננטי כיום.
שני האנזימים פועלים על pH בסיסי אופטימלי.
שני האנזימים משמשים במבחנה בתעשיות שונות.

מה ההבדל בין טריפסין לכימוטריפסין?

טריפסין נגד כימוטריפסין
טריפסין הוא אנזים מעכל חלבון אשר יבקע את הקשר הפפטיד בחומצות האמינו הבסיסיות כגון ליזין וארגינין.	Chymotrypsin שהוא גם אנזים מעכל חלבון מבקע את הקשר הפפטיד בחומצות אמינו ארומטיות כמו פנילאלנין, טריפטופן וטירוזין.
משקל מולקולרי
המשקל המולקולרי של טריפסין הוא 23.3 k Da.	המשקל המולקולרי של כימוטריפסין הוא 25.6 k Da.
Substrates
חלבונים מורכבים מתעכלים למונומרים של חומצות אמינו ונספגים דרך המעי הדק.	מצעים של חומצות אמינו ארומטיות כגון טירוזין, טריפטופן ופנילאלנין פועלים על כימוטריפסין.
Zymogen Form of the Anzyme
טריפסינוגן הוא הצורה הלא פעילה של טריפסין.	Chymotrypsinogen הוא הצורה הלא פעילה של כימוטריפסין.
מפעילים
Lanthanides הם מפעילים של טריפסין.	Cetyltrimethylammonium bromide, Dodecyltrimethylammonium bromide, Hexadecyltrimethylammonium bromide ו-tetrabutylammonium bromide הם מפעילים של כימוטריפסין.
מעכבים
DFP, aprotinin, Ag^{+, Benzamidine ו-EDTA הם מעכבי טריפסין.}	פפטידיל אלדהידים, חומצות בורוניות ונגזרות קומרין הם מעכבי כימוטריפסין.

סיכום – טריפסין נגד כימוטריפסין

Peptidases או אנזימים פרוטאוליטיים מבקעים חלבונים באמצעות הידרוליזה של הקשר הפפטיד. טריפסין מבקע את הקשר הפפטיד בחומצות אמינו בסיסיות ואילו כימוטריפסין מבקע את הקשר הפפטיד בשאריות חומצות אמינו ארומטיות. שני האנזימים הם סרין פפטידאזים ופועלים במעי הדק בסביבת pH בסיסית. נכון לעכשיו, מחקר רב מעורב בייצור טריפסין וכימוטריפסין באמצעות טכנולוגיית DNA רקומביננטי על ידי שימוש במינים שונים של חיידקים ופטריות, שכן לאנזימים אלו יש ערך תעשייתי גבוה. זה ההבדל בין טריפסין לכימוטריפסין.